N糖基化位点分析
N- 糖鎖付加（N-グリコシル化）は真核生物体内で一般的な糖鎖修飾の形式です。糖転移酵素の作用により、オリゴ糖鎖がとタンパク質に付加されます。の特定のアミノ酸残基—アスパラギン間でアミド結合を形成し，それによりタンパク質に結合する。N-糖鎖付加部位は、N-糖鎖付加修飾が行われるアミノ酸部位である。N-糖鎖付加部位の分析タンパク質の酵素分解と質量分析技術を通じて、タンパク質中でN-糖鎖付加が行われる特定のアミノ酸残基を識別し特定する，分析結果はタンパク質の構造と機能を明らかにすることができます，これは生物製剤が正常に機能することを保証するために非常に重要ですN-糖鎖化部位の詳細な分析は、さらなる生物学的な謎を解明し、新薬の開発を導くことが期待されます。
バイタイパークバイオテクノロジーBTPCNAS/ISO9001の二重品質体系認証を取得会社基づいて安定で効率的な液体クロマトグラフィー高分解能質量分析（LC-MS/MS）を基に、一連の糖鎖化特徴付け方法，高品質なワンストップN-グリコシル化部位分析サービスを提供しています。糖鎖分析、Nグリコシル化部位の同定および糖ペプチド解析の完全な分析プロセス。無料でご相談いただけますので、詳細についてはお気軽にお問い合わせください！
実験装置
• NanoLC: Vanquish NEO
• MS: Orbitrap Fusion Lumos
ケーススタディ例
使用重水中でPNGase Fを使用して糖鎖を遊離し、ラベル付け18方法について実施N-糖鎖付加部位の分析。まず、タンパク質の理論的なアミノ酸配列情報に基づき、適切なプロテアーゼを選択してタンパク質をペプチド断片に切断します。溶媒が蒸発した後、重水中で糖を処理します。その後、液相クロマトグラフィー-高分解能質量分析技術を通じて、18O修飾されたN-糖鎖付加部位が存在するペプチド断片を特定し、N-糖鎖付加の位置を決定します。
図2 N糖鎖付加部位の二次図
注：図中でN糖鎖修飾はペプチド断片の第八位アミノ酸にあり、分子量の変化は+2.988であり、横軸は質量電荷比、縦軸は信号強度を示しています
中/英語プロジェクト報告
技術報告では、バイテックは詳細な中英二言語版の技術報告を提供します。報告書には以下が含まれます：
1. 実験手順（中英語）
2. 関連する質量分析パラメータ（中英両言語）
3. N-グリコシル化部位分析詳細情報
4. 質量分析画像
5. 生データ
N-グリコシル化部位分析ワンストップサービス
ご注文とサンプル送付のみ必要です
バイオテックパークのワンストップサービスが完了します：サンプル処理 - 機器分析 - データ分析 - プロジェクト報告
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